Etude structurale et fonctionnelle des complexes de l'ADN gyrase, une ADN topoisomérase bactérienne de type II
Langue Français
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Auteur : Papillon, Julie
Date de soutenance : 27-09-2012

Directeur(s) de thèse : Lamour, Valérie - Oudet, Pierre

Président : Potier, Serge
Rapporteur(s) : Arimondo, Paola - Egea, Pascal
Membre(s) du jury : Rey, Félix

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Institut de génétique et de biologie moléculaire et cellulaire (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale des Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Biophysique et biologie structurale
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : ADN topoisomérases, ADN gyrase, Cryo-microscopie életronique, Surenroulement, Inhibiteurs, Antibiotiques
Mots-clés :
  • ADN-gyrase - Composés
  • Relations structure-activité
  • Interactions ADN-ligand
  • Inhibiteurs de l'ADN-gyrase
Résumé : Les ADN topoisomérases (Topos) sont des éléments essentiels de la vie cellulaire eucaryote et procaryote. Ces enzymes interviennent lors de la réplication, de la réparation et également lors de la transcription en modulant la topologie de l'ADN. L'ADN gyrase, une Topoisomérase IIA (TopoIIA) bactérienne particulière, est la seule topoisomérase capable de surenrouler l’ADN négativement en présence d’ATP, une activité indispensable au génome bactérien. Les différentes études structurales et fonctionnelles sur ces enzymes ont permis de proposer un mécanisme catalytique de surenroulement très sophistiqué mais la vision morcelée de ces complexes multi-­‐conformationnels laisse aujourd’hui de nombreuses questions mécanistiques en suspens. Ce travail de thèse a combiné une approche structurale et fonctionnelle pour essayer de répondre aux questions fondamentales mécanistiques encore non élucidées à propos des ADN topoisomérases de type II et à la découverte de nouveaux inhibiteurs « anti-­‐Topo » face à l’émergence de populations bactériennes résistantes aux traitements.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2012STRAJ127
Type de ressource : Thèse